天然水蛭素的作用_库百科水蛭养殖

水蛭素是水蛭所含主要有效成分。1884年习·B．Hay-craft首先从医用水蛭的提取物中发现了这种抗凝血的物质；1904年，Jacoby将这种抗凝血的物质定名为水蛭素；1955年，Markwardt确定水蛭素为65个氨基酸的肽，是血栓形成的一种特异抑制剂；1976年，Petersen等阐述了水蛭素的氨基酸序列，在其Val—Val氨基末端第63位上为硫化蛋氨酸；1980年，Baskova等从水蛀头部提取的水蛭素中确定了一个11e—Val氨基末端；1984年，Dodt等确定了Petersen的Val—Val序列，同时发现了两种变异体。其中一种称为水蛭素PA，另一变异体尚未弄清。水蛭素PA有66个氨基酸剧末端带Ile-Thr。Brauer等描述了另一种有较长氨基酸链的变异。所有变异都由65或66个氨基酸组成，第63位为含硫蛋氨酸。

一、水蛭素的结构

水蛭素是水蛭刺伤人时从口腔腺体中分泌出的一种抗凝血物质，导致刺伤局部出现流血不止的现象，便于水蛭吸吮血液。药用水蛭素是灰白色粉末，由HirudomedicinaisL提取精制所得，为多种氨基酸残基组成的单链多肽。肽链中不含精氨酸、甲硫氨酸和色氨酸。六个半胱氨酸组成的三个二硫桥位于肽链的N端区域，酸性氨基酸集中在C端区域，在C末端的最后九个氨基酸残基中有五个酸性氨基酸，并有一个硫酸化的酪氨酸。肽链中部还有一个由Pro—Lys47—Pro组成的特殊序列。

核磁共振研究表明，在水蛭素多肽链中无n—螺旋结构，并把水蛭素分子分成三个区域，一个突出的指区(31—36氨基酸残基构成)，一个暴露的环区(47—55氨基酸残基构成)，一个中心核区(由3—30、33—46和56—57氨基酸残基构成)。通过二硫桥集结而成的，N端是疏水的，而C端是亲水的，游离在分子的表面。水蛭素的CD谱不能用传统的蛋白质二级结构的三个成分(n—螺旋、良折叠和无序结构)来说明。实验表明，椭圆率在200和240nm之间的变化，不是因为。—螺旋，而可能是三个二硫桥和Tyr—SO的贡献。

二、水蛭素的组成

水蛭素由门冬氨酸(16)、谷氨酸(13)、半胱氨酸(6)、丝氨酸(4)、甘氨酸(9)、苏氨酸(4)、丙氨酸(1)、缬氨酸(3)、亮氨酸(4)、异亮氨酸(2)、脯氨酸(2)、苯丙氨酸(2)、酪氨酸(2)、组氨酸(1)、赖氨酸(4)等15种74个分子、68个分子或65个分子氨基酸组成。分子量为2000、7000或852的蛋白质水解物。分子式CaoH600zoN。，也有的认为分子量为13000。分子量在7000左右者认为分子中含有三个二硫键。水蛭素在肽链N末端有一白氨酸或异白氨酸群。分子中含有大比例的二羟基氨基酸类，所以呈酸性反应，但组成中无色氨酸、甲硫氨酸和精氨酸。等电点pH为3．8(4．0)。目前已分离出7种水蛭素的异构体，纯的水蛭素常常以多聚体的形式存在。

三、结构与功能的关系

水蛭素的二级和三级结构对其抗凝活性起决定作用。二硫键是决定其分子结构的稳定性，保持高度抗凝活性的关键部分。当二硫键被氧化或还原，或分子中发生了蛋白质降解，则失去抗凝活性。若分子的羧基被酯化或失去酸性的C端氨基酸，也会失去与凝血酶结合的能力。研究揭示，水蛭素与凝血酶活性位置结合的结构单元，仅存在于C端残基中。而水蛭素的N端虽无与凝血酶结合的位置，但结合到凝血酶上的水蛭素的N端的残基亦有抑制凝血酶催化活性作用。在研究水蛭素N端构型对其同凝血酶作用的影响时，发现N端残基的疏水性结构对水蛭素抗凝血酶作用有重要影响。肽链中由Pro-Lys47—Pro组成的特殊序列，不被一般蛋白酶所降解，这个特殊结构在水蛭素与凝血酶的相互作用中具有重要的功能。

四、水蛭素的稳定性

水蛭素在干燥状态下是稳定的，于室温下在水溶液中可稳定6个月，80~C下加热15分钟不被破坏。提高pH值，则稳定性降低。胰蛋白酶钠和。—糜蛋白酶不破坏水蛭素的活性，而番木瓜蛋白酶、胃蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶A可使水蛭素失去活性。所以，水蛭素一般不受热和乙醇的破坏，对于制剂生产是有利的。

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